致命蛋白质组合揭示了病毒疾病的新药物靶点

康奈尔大学新的研究详细介绍了两种高度致命的病毒在其蛋白质组合时具有更大的致病潜力。

一项由赫克洛拉格 - 克罗尼拉 - 克罗尼尔 - 克罗尼尔 - 微生物学和免疫学系副教授领导的研究团队发现，在发表的一项研究中，已经发现了一种具有一对病毒的潜在类似的情景病毒学杂志。

aguilar - car雷诺说:“这两种病毒的合并感染可能发生在同一个宿主中，但我们不知道如果它们的蛋白质结合会发生什么。”“我们发现，他们不仅可以一起工作，甚至可以比单独工作时做得更好。”

Aguilar-Carreno研究团队的成员是NIPAH和HENDRA病毒如何附加到他们的宿主细胞的专家。病毒的天然宿主是水果蝙蝠;这种关系被捕获在一个插图中，选择为杂志，由Aguilar-Carreno的丈夫，Armando Pacheco，康奈尔生物技术工作人员成员。

研究人员的重点是在病毒融合蛋白（或F蛋白）和附着蛋白质（G蛋白）上。在以前的研究中，团队揭开了两种蛋白质如何物理地相互作用病毒感染: G蛋白附着在细胞上;然后G触发F上下翻转，触发细胞膜和病毒膜之间的融合——这是感染的第一刻。

阿吉拉-卡雷诺知道G和F之间的这种“舞蹈”是病毒感染的关键一步，但他很想知道如果这些蛋白质有了新的伙伴，这种舞蹈可能会发生怎样的变化。由于尼帕病毒和亨德拉病毒都有可能同时感染果蝠，因此在野外很可能发生蛋白质伴侣转换。

他和他的团队在实验室中使用人类细胞的遗传方法测试了不同的尼帕-亨德拉蛋白质组合。在一些配对中，两个人紧紧地拥抱在一起，就像探戈一样。但是一个混血儿——亨德拉F和尼帕g——表现得像林迪·霍普斯(Lindy Hoppers)，使F蛋白表现出“空中天线”，从而加强了两者之间的融合病毒和细胞。

阿吉拉-卡雷诺说:“这种蛋白质组合的相互作用比较松散。”这种松动实际上意味着更强的融合能力，因此也意味着更强的“致病能力”。

该混合蛋白质权力夫妇具有有趣的影响。

“我发现这很有趣——相互作用的紧密性对这两种蛋白质是如此重要，”阿吉拉-卡雷诺说。“如果太紧，它们就不能正确协调进入细胞。现在我们知道了这一点，我们可以利用它来阻止病毒细胞融合。”

阿吉拉-卡雷诺说，这种治疗方法可能会被用来改善疫苗疗效，或者作为疫苗的替代品。他的实验室正在研究动物模型上的疫苗方法，以及根据这一新发现提供的治疗方法。

aguilar - carero的实验室也在进行相关的研究，这可能导致无疫苗疗法或改进疫苗来治疗包膜病毒，其中包括传染性疾病，如人类免疫缺陷病毒(HIV)和流感。包膜病毒被一层由被感染细胞的细胞膜组成的外衣包裹着，这层外衣可以保护病毒并帮助它感染其他细胞细胞。

aguilar - carero说:“我们的工作可能会带来药物，使流感疫苗等发明具有更广泛的保护和更大的效力。”

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