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抗体(亦称免疫球蛋白,缩写搞笑)是γ球蛋白蛋白质，存在于脊椎动物的血液或其他体液中，被免疫系统用来识别和中和外来物体，如细菌和病毒。它们通常由基本结构单元组成——每个单元有两条大的重链和两条小的轻链——例如，形成具有一个单元的单体，具有两个单元的二聚体或具有五个单元的五聚体。抗体是由一种叫做浆细胞的白细胞产生的。有几种不同类型的抗体重链，以及几种不同类型的抗体，它们被分为不同的同形像统计图根据他们拥有的重链。在哺乳动物中，已知有五种不同的抗体同型，它们发挥不同的作用，并帮助指导它们对遇到的每种不同类型的异物做出适当的免疫反应。

尽管所有抗体的一般结构都非常相似，但蛋白质尖端的一个小区域是非常可变的，这使得数百万个尖端结构或抗原结合位点略有不同的抗体存在。这个区域被称为高变量区。这些变体中的每一个都可以结合到一个不同的目标，即抗原。这种巨大的抗体多样性使得免疫系统能够识别同样广泛的抗原。抗原中被抗体识别的独特部分被称为表位。这些抗原表位与抗体在一种高度特异性的相互作用中结合，称为诱导配合，这种相互作用允许抗体在组成生物体的数百万个不同分子中识别并结合它们唯一的抗原。抗体对抗原的识别标签它可以抵抗免疫系统其他部分的攻击。抗体也可以直接中和目标，例如，通过与病原体引起感染所需的部分结合。

大量多样的抗体是由编码不同抗原结合位点(或抗原结合位点)的一组基因片段的随机组合产生的抗体结合部位)，然后在抗体基因的这一区域发生随机突变，从而产生进一步的多样性。抗体基因也会在一个叫做类转换的过程中重新组织，这个过程将重链的碱基改变为另一个碱基，产生不同的同型抗体，保留抗原特异性的可变区域。这使得一个抗体可以被免疫系统的几个不同部分使用。抗体的产生是体液免疫系统的主要功能。