蛋白质研究：假定的疾病毕竟是不是紊乱

许多，但不是全部，活细胞中的蛋白质具有定义的三维结构。蛋白质结构和功能之间的相互关系是许多研究举措的重点，这些举措延伸到创新毒品的发展。

“然而，基于最近的研究结果，预测至少30％的蛋白质细胞含有核的部分甚至是完全非结构化，“生物分子光谱研究组的头部说，Raphael Stoll表示。由于这种显着的特征，这些蛋白质具有特殊的，有时是至关重要的，在健康和疾病导致过程中的功能。这些包括，例如，细胞周期的调节，生物信号的传播，以及癌症或神经变性疾病如阿尔茨海默氏病或​​帕金森病的发育。

这些看似无序的蛋白质中的一种是高迁移率组蛋白A1a（HMGA1a）。它在细胞核中非常丰富，很重要胚胎发育那细胞分化，并且还参与了肿瘤的不受控制细胞增殖的发展。

第一个全长结构模型

基于波鸿的研究团队首次显示HMGA1A蛋白不采用完全随机的形式，而是动态和更紧凑的结构。这使研究人员能够创建HMGA1A蛋白的第一个全长结构模型。

它们还能够描述HMGA1A蛋白磷酸化对其功能的结构效应。磷酰基的附着改变了许多蛋白质的功能，因此它们被接通或关闭。磷酰基也可以影响蛋白质与其他细胞组分结合的能力。HMGA1A与DNA结合。例如，该方法对其生物学作用方式非常重要，例如HMGA1a参与调节RNA和重组染色体的形成。

结构和绑定概率变化

研究人员适用核磁共振光谱，这能够提供不仅在结构上的信息，而且能够提供蛋白质的动态。“我们的研究结果表明，该蛋白质的动态和紧凑的结构取决于其磷酸化状态，”Raphael Stoll。在细胞内，HMGA1A蛋白由酪蛋白激酶2.磷酸化。这对HMGA1A蛋白中的静电网络有影响，从而改变该蛋白质的动态结构集合。进一步的实验表明，这些变化甚至影响了HMGA1A的能力蛋白质在DNA的DNA中结合其天然靶标序列细胞核。

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