Tau蛋白在阿尔茨海默病的小鼠模型中抑制神经活动

马萨诸塞州综合医院（MGH）调查人员的一项研究揭示了阿尔茨海默氏病 - 淀粉样蛋白β（A-Beta）斑块和含有蛋白质Tau的神经纤维斑的标志 - 在大脑中产生破坏作用的神经原纤维缠结。研究结果表明，针对病理蛋白，而不是一个或另一个的策略可能是有前途的治疗选择。

“我们目前的研究强化了日益增长的证据表明A-Beta和Tau共同努力损害大脑功能，并且对于那些Alzheimer的单位的董事Bradley Hyman表示，对于该损害的某些方面，博士说：”阿尔茨海默氏症的董事，博士说：Alzheimer董事博士说在纸质的高级作者中，在全球神经退行性疾病研究所。“我们感兴趣地学会他们如何互动分子水平，为了找到阻止该协同作用的方法。“

该团队使用先进的多光子钙成像来测量神经活动是阿尔茨海默病的几种小鼠模型。过表达人类形态A-β的模型中的实验证实了先前的研究表明斑块导致神经元的多动。用两种小鼠模型的研究是第一次过表达不同形式的Tau，这是一个升高的水平蛋白质与神经活动的显着减少有关，无论是陶器是否已经汇集成缠结。

用小说做实验鼠标模型a- β和tau的过表达发现，在这两种病理蛋白存在时，a- β相关的过度活跃被消除，tau的神经元沉默效应占主导地位。这些发现在无论年龄大小的老鼠身上都得到了重复，包括那些还没有表现出只过度表达tau蛋白的动物所特有的神经元缺失的动物。

自小鼠模型用于这个研究是独特打造这样τ表达式可以被管理抗生素药物强力霉素,研究者测量了神经活动在tau-overexpressing老鼠和动物中a -β-淀粉样蛋白和τ之前和强力霉素六周后管理。阻断tau蛋白表达使只过表达tau蛋白的小鼠的神经活动恢复到正常水平，而强力霉素治疗没有恢复神经活动在表达病理蛋白质的动物中，即使在小鼠太小而表现出神经损伤。

作者指出，他们的发现可以帮助解释为什么a- β阻断疗法的临床试验难以改善阿尔茨海默氏症患者的症状。海曼是哈佛医学院彭尼神经学教授，他说:“我们工作的一个意义是，将抗- a - β和抗-tau疗法结合起来可能比单独使用任何一种疗法更有效，至少从神经激活的角度来看是这样。”“发现tau和a -beta以一种协同的方式工作，为理解这种相互作用是如何起作用的新研究打开了一扇门。”

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