帕金森病的平衡行为：α-突触核蛋白的磷酸化

遗传和病理数据表明神经元蛋白α -synuclein在帕金森病中起作用。先前的研究表明，α -synuclein在氨基酸129 (Ser129)处的磷酸化是α -synuclein介导的神经细胞毒性的关键事件。然而，波士顿布里格姆妇女医院的Mel Feany和他的同事们现在已经确认了在神经细胞保护中α -synuclein氨基酸125 (Tyr125)磷酸化的平衡作用。

在研究中，磷酸化检测到人α-突触核蛋白蛋白肽Tyr125果蝇转基因人α -synuclein，并显示保护免受α -synuclein介导的神经细胞毒性的果蝇模型帕金森病。观察到Tyr125的磷酸化降低了果蝇中有毒可溶性α -synuclein寡聚体的水平，表明这两种磷酸化氨基酸具有相反的作用大脑，而Ser129磷酸化增加。

更重要的是，发现Tyr125磷酸化随着人类和果蝇的磷酸化减少，并从突触核苷病患者的皮质组织中减少痴呆用石油尸体，与帕金森病有关的疾病。因此，作者表明，Ser129和Tyr125磷酸化之间平衡的变化 - 促进神经细胞毒性和保护 - 可能导致帕金森病和相关疾病中的α-突触核蛋白介导的神经细胞毒性。

更多信息：请浏览以下文章:www.jci.org/articles/view/3908 ... 59af0a7e79b38662c2ee

资料来源：临床调查杂志

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